Життєво важливим класом білків є ферменти. Ферменти виконують роль каталізаторів, тобто вони прискорюють хімічні реакції, але при цьому самі вони під час реакції не витрачаються. 

Без ферментів багато найважливіших біохімічних реакцій протікали б занадто повільно для існування життя. Каталізатори не впливають на рівновагу, але тільки на швидкість, з якою досягається рівновага. Ефект досягається за рахунок зниження енергії активації, тобто зменшення енергії перехідного стану або проміжних продуктів реакції.

Прискорення реакції в 10¹⁸ раз

Декарбоксилювання оротидин-5'-монофосфату (OMP) під дією фермента в уридин-5-фосфат (UMP) – необхідний попередник РНК і ДНК.Експерт в галузі ферментів доктор Річард Вулфенден з Університету Північної Кароліни в 1998 році показав, що реакція, яка «абсолютно необхідна» для створення будівельних блоків ДНК й РНК, протікала б 78 млн. років у воді», але була прискорена в 10¹⁸ раз за допомогою ферменту.¹ Цим ферментом є оротидин-5'-монофосфат-декарбоксилаза, що забезпечує синтез уридин-5-фосфату – необхідного попередника РНК і ДНК – шляхом декарбоксилювання оротидин-5-монофосфату (ОМФ).²

Фермент має особливу форму – так званий TIM-барильце (TIM barrel – протеїн набуває власну особливу тривимірну структуру). Завдяки їй він зв'язує субстрат (вихідна речовина) на відкритому кінці барильця, поки петлі білка майже повністю оточують субстрат. Певні амінокислотні залишки ферменту знаходяться точно в потрібних місцях, щоб взаємодіяти з функціональними групами субстрату. 

Один лізин забезпечує позитивний заряд, щоб взаємодіяти зі збільшенням негативного заряду в міру того, як субстрат вступає в реакцію, й забезпечує протон, який замінює від'єднану карбоксилатну групу. Фермент має таку конструкцію, що формуються певні водневі зв'язки, які делокалізують негативний заряд в проміжному стані, що знижує енергію реакції. 

Взаємодія між ферментом й фосфорибозильною групою фіксує пірімідин в активному центрі ферменту, що пояснює дуже великий внесок в каталіз фосфорибозильної групи, незважаючи на її віддаленість від місця декарбоксилювання. Деякі інші взаємодії також допомагають утримувати пірімідин всередині активного центру, що також вносить великий вклад в каталіз, хоча вони й далеко від місця, де відбувається декарбоксилювання.

Прискорення реакції в 10²¹ раз

У 2003 році Вулфенден знайшов інший фермент, який перевершив величезним прискоренням попередній фермент. 

Фосфатаза, яка каталізує гідроліз фосфатних діаніонов, збільшує швидкість реакції в 10²¹ раз, тобто ще в тисячу разів більше, ніж попередній фермент. Ця фосфатаза дозволяє реакції, життєво важливій для клітинної сигналізації та регулювання, пройти за соту частку секунди. 

Без ферменту ця найважливіша реакція протікала би більше трильйона років, майже в сто разів більше, ніж навіть передбачуваний еволюційний вік Всесвіту (близько 15 млрд років)!³

Висновки

Сам Вулфенден каже: 

«Без каталізаторів не було би ніякого життя взагалі, від мікробу до людини. Це змушує замислитися, яким чином діяв природний добір, що створив білок, який почав діяти в якості примітивного каталізатора для такої надзвичайно повільної реакції».¹

Насправді, це змушує дивуватися відданій вірі в еволюцію «від слизу, через зоопарк, до людини», в світлі таких дивовижно тонко налаштованих ферментів, критично важливих навіть для найпростішого життя! Природний добір не може працювати, поки немає вже існуючих живих організмів, здатних передавати інформацію, що кодує ферменти, тому він не може пояснити походження цих ферментів.

Оновлення: в 2008 році доктор Вулфенден в співавторстві опублікував статтю про інший фермент,⁴ який прискорює ще одну життєво важливу реакцію, яка б протікала 2,3 млрд років. Ця реакція «необхідна для біосинтезу гемоглобіну й хлорофілу», і фермент прискорює її «у вражаючу кількість разів, яка дорівнює відношенню відстані від Землі до Сонця до діаметру бактеріальної клітини».⁵